Промежуточные филаменты. Строение и функции микрофиламентов Промежуточные филаменты функции

Это тонкие (10 нм) неветвящиеся, часто располагающиеся пучками нити. Характерно, что их белковый состав различен в разных тканях. Содержатся как в цитоплазме, так и в ядре большинства эукариотических клеток.

113.классификация. Существует пять ткане-специфических классов белков промежуточных филаментов: виментин, десмин, глиальный фибриллярный кислый белок,белки нейрофиламентов и кератины. Недавно в семейство белков промежуточных филаментов включили ламины - белки, образующие скелет ядерной оболочки на внутренней стороне мембраны.

§ Ваментиновые филаменты – в клетках мезенхимного происхождения;

§ десминовые ф.- гладкая и поперечно-полосатая мышечная ткань;

§ глиальный фибриллярный кислый белок – клетки глии (сложный комплекс вспомогательных клеток нервной ткани);

§ белки нейрофиламентов – нервные клетки;

§ кератиновые ф.- эпителиальная ткань;

§ ламины – ядерная пластинка.

Ультраструктура и молекулярная организация промежуточных филаментов.

Промежуточные филаменты представляют собой фибриллы диаметром 8-12 нм. Несмотря на то, что промежуточные филаменты в разных типах клеток морфологически неразличимы, они состоят из разных белков. Промежуточные филаменты постоены из фибриллярных белков наподобие каната. Все белки ПФ обладают сходной аминокислотной последовательностью из 130 остатков в центральной части фибриллярной молекулы, которая обладает α-спиральным строением. Концевые же участки молекул имеют разные последовательности аминокислот, разную длину, и не имеют α-спирального строения. Наличие протяженных α-спиральных участков позволяет двум молекулам образовывать двойную спираль, подобно тому, что приводит к образованию палочковидного димера, длиной около 48 нм. Два димера, объединяясь бок о бок, образуют короткий протофиламент, тетрамер, толщиной около 3 нм. Такие протофиламенты могут объединяться в более толстые и длинные фибриллы и в конечном итоге в промежуточный полный филамент, состоящий из 8 продольных протофиламентов. Иначе полимеризуются белки ядерной ламины: они образуют димеры с головками на одном конце и полимеризуются, образуя рыхлую прямоугольную решётку. Такие слои ламины быстро разрушаются во время митоза при фосфорилировании ламинов. Роль промежуточных филаментов опорно-каркасная. Топографически в клетке расположение промежуточных филаментов повторяет расположение микротрубочек, они как бы идут бок о бок.

Жизненный цикл клетки (клеточный цикл)

Это время существования клетки от деления до следующего деления, или от деления до смерти. Для разных типов клеток клеточный цикл различен.

Митотический цикл –существование клетки от деления до следующего деления.

Пресинтетическая, синтетическая и постсинтетическая фазы.

Интерфаза – это период между двумя клеточными делениями. В интерфазе ядро компактное, не имеет выраженной структуры, хорошо видны ядрышки. Совокупность интерфазных хромосом представляет собой хроматин. Хромосомы в интерфазе не видны, поэтому их изучение ведется электронно-микроскопическими и биохимическими методами. Интерфаза включает три стадии: пресинтетическую (G 1), синтетическую (S) и постсинтетическую (G 2). G1-фаза - самый длительный период (от 10 ч до нескольких суток). Заключается в подготовке клеток к удвоению хромосом. Сопровождается синтезом белков, РНК, увеличивается количество рибосом, митохондрий. В этой фазе происходит рост клетки. S-фаза (6-10 ч) - происходит самоудвоение, или репликация ДНК. При этом одни участки хромосом удваиваются раньше, а другие – позже, то есть репликация ДНК протекает асинхронно. Параллельно происходит удвоение центриолей (если они имеются). G2-фаза (3-6 ч) - сопровождается конденсацией хромосом. В течение указанной фазы синтезируются белки микротрубочек, формирующих веретено деления.

Митоз

Непрямое деление соматических клеток эукариотов. Идёт глубокая перестройка структуры клеток. Митоз приводит к образованию двух полноценных клеток с диплоидным набором хромосом и равномерно распределенном клеточным материалом. Клеточный цикл может совпадать или не совпадать с митотическим. Если клеточный цикл совпадает с митотическим, то он состоит из митоза и интерфазы.

• Промежуточные филаменты (ПФ) - нитевидные структуры из особых белков, один из трех основных компонентов цитоскелета клеток эукариот. Содержатся как в цитоплазме, так и в ядре большинства эукариотических клеток. Средний диаметр ПФ - около 10 нм (9-11 нм), меньше, чем у микротрубочек (около 25 нм) и больше, чем у актиновых микрофиламентов (5-9 нм). Название получили из-за того, что толщина цитоскелетных структур, состоящих из ПФ, занимала промежуточное положение между толщиной миозиновых филаментов и микротрубочек. В ядре известен только один тип ПФ - ламиновых, остальные типы - цитоплазматические.

Связанные понятия

Кресцентин - белок, который является бактериальным гомологом промежуточных филаментов эукариотических клеток. У тубулинов и актинов, главных цитоскелетных белков, есть прокариотические гомологи - белки FtsZ и MreB; также белки промежуточные филаменты эволюционно связаны с белком кресцентином.

Межкле́точные конта́кты - молекулярные комплексы, обеспечивающие соединения между смежными клетками или между клеткой и внеклеточным матриксом (ВКМ). Межклеточные контакты критически важны для жизнеспособности многоклеточных организмов. Среди контактов, опосредующих соединение двух клеток, выделяют плотные контакты, которые регулируют межклеточный транспорт и предотвращают диффузию мембранных белков; адгезивные контакты, которые связывают актиновый цитоскелет примыкающих друг к другу клеток; десмосомы...

Упоминания в литературе

Микрофибриллы или промежуточные филаменты , представляют собой тонкие (10 нм) неветвящиеся нити, локализующиеся преимущественно в кортикальном (подмембранном) слое цитоплазмы. Они состоят из белка, но разного в разных клетках (в эпителиальных клетках кератина, в фибробластах виментина, в мышечных клетках десмина и другие). Функциональная роль микрофибрилл состоит в участии, наряду с микротрубочками, в формировании клеточного каркаса, выполняя опорную функцию. В некоторых клетках (эпидермоциты кожи) микрофибриллы объединяются в пучки и образуют тонофибриллы, которые рассматриваются как специальные органеллы, выполняющие опорную роль.

В промежуточных филаментах обнаружено 5 основных типов белков: десмин, виментин, цитокератин (прекератин), белок глиальных филаментов, белок нейрофиламентов. В клетках мезенхимального происхождения промежуточные волокна состоят из виментина, в миогенных клетках – из десмина, в эпителиальных – из цитокератина, в клетках глии – из белка глии, в нервных клетках – из так называемых белков нейрофиламентов. Иммуногистохимическое изучение с помощью моноклональных антител белков промежуточных волокон в опухолевых клетках различных эпителиальных и мезенхимальных новообразований показало, что в них стойко сохраняются те белки, которые характерны для промежуточных волокон нормальных клеток, явившихся источником развития данной опухоли, причем сохранность белков не зависит от степени катаплазии опухолевых клеток и зрелости новообразования в целом.

Цитоскелет клетки представляет собой трехмерную сеть, в которой различные органеллы и растворимые белки связаны с микротрубочками. Главную роль в образовании цитоскелета играют микротрубочки, помимо них принимают участие актиновые, миозиновые и промежуточные филаменты . Микротрубочки, имеющиеся в цитоплазме всех эукариотических клеток, образованы белком тубулином. Микротрубочки образуют клеточный скелет (цитоскелет) и участвуют в транспорте веществ внутри клетки (рис. 6).

Внутренняя ядерная мембрана содержит сеть переплетающихся промежуточных (виментиновых) филаментов, связанных с ядерной пластинкой, к которой прикрепляются интерфазные хромосомы. Ядерная пластинка состоит из переплетенных промежуточных филаментов (ламинов) толщиной 80-100 нм, образующих кариоскелет.

Связанные понятия (продолжение)

Полудесмосо́мы (англ. Hemidesmosomes) - клеточные контакты, расположенные на базальной стороне мембраны эпителиальной клетки и связывающие её с внеклеточным матриксом. Точнее, полудесмосомы связывают сеть промежуточных филаментов эпителиальных клеток с внеклеточным матриксом при помощи трансмембранных рецепторов. Электронная микроскопия показала, что структуры десмосом и полудесмосом очень похожи (полудесмосома выглядит как половина десмосомы, за что эта структура и получила своё название), однако...

Цитоскеле́т прокарио́т - совокупное название для всех структурных филаментов прокариот. В прошлом считалось, что у прокариот цитоскелета нет, однако с начала 1990-х стали накапливаться данные о наличии у прокариот разнообразных филаментов. У прокариот не только имеются аналоги ключевых белков цитоскелета эукариот, но и белки, не имеющие аналогов у эукариот. Элементы цитоскелета играют важные роли в делении клеток, защите, поддержании формы и определении полярности у различных прокариот.

Расти́тельные кле́тки - эукариотические клетки, однако несколькими своими свойствами они отличаются от клеток остальных эукариот. К их отличительным чертам относят...

Десмосо́мы (англ. Desmosomes) - межклеточные контакты, обеспечивающие структурную целостность слоёв клеток за счёт связывания воедино их сетей промежуточных филаментов. Белковый состав десмосом немного различается в клетках разных типов и тканей. Десмосомы функционируют как адгезивные структуры, а также принимают участие в передаче сигналов. Нарушения в функционировани десмосом снижают прочность эпителиев, что приводит к разнообразным заболеваниям.

Кле́точная мембра́на (также цитолемма, плазмалемма, или плазматическая мембрана) - эластическая молекулярная структура, состоящая из белков и липидов. Отделяет содержимое любой клетки от внешней среды, обеспечивая её целостность; регулирует обмен между клеткой и средой; внутриклеточные мембраны разделяют клетку на специализированные замкнутые отсеки - компартменты или органеллы, в которых поддерживаются определённые условия среды.

Хлоропла́сты (от греч. χλωρός - «зелёный» и от πλαστός - вылепленный) - зелёные пластиды, которые встречаются в клетках фотосинтезирующих эукариот. С их помощью происходит фотосинтез. Хлоропласты содержат хлорофилл. У зелёных растений являются двумембранными органеллами. Под двойной мембраной имеются тилакоиды (мембранные образования, в которых находится электронтранспортная цепь хлоропластов). Тилакоиды высших растений группируются в граны, которые представляют собой стопки сплюснутых и тесно прижатых...

Эндомембра́нная систе́ма - система разнообразных мембран, располагающихся в цитоплазме эукариотической клетки (исключая мембраны митохондрий, пероксисом и хлоропластов). Эти мембраны делят клетку на функциональные компартменты, или органеллы. К компонентам эндомембранной системы относят ядерную оболочку, эндоплазматический ретикулум, аппарат Гольджи, лизосомы, везикулы, вакуоли и клеточную мембрану. Мембраны эндомембранной системы составляют единую функциональную единицу и либо непосредственно соединяются...

Вне́шняя бактериа́льная мембра́на , или нару́жная бактериа́льная мембра́на (англ. bacterial outer membrane) - биологическая мембрана, располагающаяся поверх слоя пептидогликана у грамотрицательных бактерий. По составу она отличается от внутренней, клеточной мембраны. На её поверхности находятся липополисахариды, являющиеся антигенами грамотрицательных патогенных бактерий.

Органеллы (от орган и др.-греч. εἶδος - вид), - постоянные компоненты клетки, жизненно необходимые для её существования. Органеллы располагаются во внутренней части клетки - цитоплазме, в которой, наряду с органеллами, могут находиться различные включения.

Кле́тка - структурно-функциональная элементарная единица строения и жизнедеятельности всех организмов (кроме вирусов и вироидов - форм жизни, не имеющих клеточного строения). Обладает собственным обменом веществ, способна к самовоспроизведению. Организм, состоящий из одной клетки, называется одноклеточным (многие простейшие и бактерии). Раздел биологии, занимающийся изучением строения и жизнедеятельности клеток, называется цитологией. Также принято говорить о биологии клетки, или клеточной биологии...

Клеточная стенка - оболочка клетки, расположенная снаружи от цитоплазматической мембраны и выполняющая структурные, защитные и транспортные функции. Обнаруживается у большинства бактерий, архей, грибов и растений. Животные и многие простейшие не имеют клеточной стенки.

Грамотрица́тельные бакте́рии - бактерии, которые не окрашиваются кристаллическим фиолетовым при окрашивании по Граму. В отличие от грамположительных бактерий, которые сохраняют фиолетовую окраску даже после промывания обесцвечивающим растворителем (спирт), грамотрицательные полностью обесцвечиваются. После промывания растворителем при окрашивании по Граму добавляется контрастный краситель (обычно сафранин), который окрашивает все грамотрицательные бактерии в красный или розовый цвет. Это происходит...

Планктомице́ты (лат. Planctomycetes) - тип грамотрицательных бактерий, отличающихся уникальной клеточной структурой, а именно наличием сложной системы замкнутых мембран. В частности, у некоторых представителей нуклеоид находится в ядерном тельце, окружённом двойной мембраной. Некоторые виды осуществляют анаммокс - процесс анаэробного окисления аммиака, в ходе которого образуется элементарный азот).

Ретикулон ы (англ. reticulon, RTN - у позвоночных; у других эукариотов - ретикулоно-подобные белки, англ. reticulon-like proteins, RTNL) - семейство эволюционно-консервативных белков, преимущественно обнаруживаемых в эндоплазматическом ретикулуме и предположительно играющих роль в передвижении молекул между ретикулумом и комплексом Гольджи, формировании везикул, морфогенезе мембраны, однако этим их функции не ограничиваются, поскольку взаимодействия ретикулонов исследованы не до конца. Так, ретикулон...

Плазмоде́смы (англ. plasmodesmata) - цитоплазматические мостики, соединяющие соседние клетки растений. Плазмодесмы проходят через канальцы поровых полей первичной клеточной стенки. Благодаря плазмодесмам растительные клетки образуют многоклеточные структуры - симпласты, в пределах которых между клетками напрямую передаются ионы и малые молекулы (в том числе сигнальные молекулы). Плазмодесмы могут закрываться и открываться. Многие вирусы растений увеличивают размер пор плазмодесм, чтобы обеспечить...

Спектрин - это белок цитоскелета, который выстилает внутреннюю сторону плазматической мембраны многих типов клеток. Спектрин формирует длинные молекулы структурной сетки и играет важную роль в поддержании целостности клеточной мембраны и структуры цитоскелета. Как показала криоэлектронная томография, формируемая с участием спектрина сетка имеет гетерогенную структуру, которая меняется при растяжении клеточной мембраны.В определенных случаях черепно-мозговых травм, таких как диффузное аксональное...

Протеогликаны - сложные белки. Высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (на белковую часть приходится 5-10% от общей массы) с высокой степенью гликозилирования (на углеводную часть приходится 90-95% от общей массы), углеводные остатки которых представляют собой длинные неразветвленные полисахаридные цепи - гликозаминогликаны, образованные чередующимися остатками гексозамина и уроновой кислоты (глюкуроновой, идуроновой или галактуроновой) либо галактозы. Гликозаминогликановые цепи зачастую...

Гликолипиды - (от греч. γλυκός (glykos) - сладкий и λίπος (lípos) - жир) сложные липиды, образующиеся в результате соединения липидов с углеводами. В молекулах гликолипидов есть полярные «головы» (углевод) и неполярные «хвосты» (остатки жирных кислот). Благодаря этому гликолипиды (вместе с фосфолипидами) входят в состав клеточных мембран.

Кле́точное ядро ́ (лат. nucleus) - окружённый двумя мембранами компартмент эукариотической клетки (в клетках прокариот ядро отсутствует). Обычно в клетках эукариот имеется одно ядро, однако некоторые типы клеток, например, эритроциты млекопитающих, не имеют ядра, а другие содержат несколько ядер.

Пласти́ды (от др.-греч. πλαστός «вылепленный») - полуавтономные органеллы высших растений, водорослей и некоторых фотосинтезирующих простейших. Пластиды имеют от двух до четырёх мембран, собственный геном и белоксинтезирующий аппарат.

Актин - глобулярный белок, из которого образованы микрофиламенты - один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Актин состоит из 376 аминокислотных остатков, с молекулярной массой около 42-kDa диаметром 4-9нм. Имеет 2 формы: мономерную G-актин и полимеризованную форму (F-актин). Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц - актомиозиновые комплексы саркомеров. Присутствует в основном в цитоплазме, но в небольшом количестве также найден в ядре клетки...

Кавео́лы (от лат. caveola - «малая пещера») - небольшие (размером 50-100 нм) колбообразные впячивания плазматической мембраны в клетках позвоночных многих типов, в особенности эндотелиальных клетках (где они и были впервые обнаружены), адипоцитах и альвеолоцитах I типа (кавеолы могут составлять 30-70 % мембран этих клеток). В состав кавеол входит ключевой белок - кавеолин, а также такие липиды, как холестерин и сфинголипиды. Кавеолы участвуют в передаче клеточных сигналов, эндоцитозе, онкогенезе...

Клеточная подвижность - это спонтанное движение клетки из одного места в другое с потреблением энергии. Является центральным процессом в развитии и поддержании многоклеточных организмов. Тканеобразование во время эмбрионального развития, заживления ран и иммунных реакций требует проведения организованного движения клеток в определенных направлениях в определенных местах. Клетки часто мигрируют в ответ на конкретные внешние сигналы, включая химические сигналы и механические сигналы.

Пло́тные конта́кты (англ. tight junctions) - запирающие межклеточные контакты, присущие клеткам позвоночных животных, в составе которых мембраны соседних клеток максимально сближены и «сшиты» специализированными белками клаудинами и окклюдинами. Распространены в эпителиальных тканях, где составляют наиболее апикальную часть (лат. zonula occludens) комплекса контактов между клетками, в который входят адгезионные контакты и десмосомы. Плотные контакты построены из нескольких лент, опоясывающих клетку...

Коллаге́н - фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Коллаген - основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих, составляющий от 25 % до 45% белков во всём теле.

Криптофи́товые во́доросли , или криптомона́ды, или криптофи́ты (лат. Cryptophyta), - группа одноклеточных эукариотических фотосинтезирующих организмов, включающая около 165 видов, которой традиционно присваивают ранг типа. Почти все криптофитовые имеют монадную форму с дорсовентральным строением, несут два неравных жгутика. Покровы клетки представлены перипластом, имеются стрекательные структуры (эжектосомы). Хлоропласты окружены четырьмя мембранами и содержат редуцированное ядро - нуклеоморф. Основные...

Жгу́тик - поверхностная структура, присутствующая у многих прокариотических и эукариотических клеток и служащая для их движения в жидкой среде или по поверхности твёрдых сред. Жгутики прокариот и эукариот принципиально различаются: бактериальный жгутик имеет толщину 10-20 нм и длину 3-15 мкм, он пассивно вращается расположенным в мембране «мотором»; жгутики же эукариот толщиной до 200 нм и длиной до 200 мкм, они могут самостоятельно изгибаться по всей длине. У эукариот часто также присутствуют реснички...

Митохо́ндрия (от греч. μίτος - нить и χόνδρος - зёрнышко, крупинка) - двумембранная сферическая или эллипсоидная органелла диаметром обычно около 1-0,5 микрометра. Характерна для большинства эукариотических клеток, как автотрофов (фотосинтезирующие растения), так и гетеротрофов (грибы, животные). Энергетическая станция клетки; основная функция - окисление органических соединений и использование освобождающейся при их распаде энергии для генерации электрического потенциала, синтеза АТФ и термогенеза...

Кальмодулин - небольшой, кислый, высококонсервативный кальций-связывающий белок, представитель суперсемейства белков EF-hand.

Гликосо́ма (англ. Glycosome) - органелла, окружённая мембраной и содержащая ферменты гликолиза. Термин был введён Скотом и Стиллом в 1968 году, когда они показали, что гликоген, содержащийся в клетке, есть не статичная, а динамичная молекула. Гликосома имеется у нескольких видов протистов, а именно у ряда представителей класса кинетопластид (Kinetoplastea), среди которых есть возбудители таких болезней человека, как сонная болезнь, болезнь Шагаса и лейшманиоз. Органелла окружена одной мембраной и...

Хлоросо́мы (англ. Chlorosome от др.-греч. χλωρός - зелёный) - обогащённые липидами везикулы зелёных серныx бактерий и нитчатых аноксигенных фототрофных бактерий, локализованные в цитоплазме и связанные с клеточной мембраной кристаллической базальной пластинкой. Внутри хлоросомы находятся пучки палочковидных структур, содержащих молекулы бактериохлорофиллов c, d или e. Таким образом, в хлоросомах собраны светособирающие системы.

Эукарио́ты (устар. эвкарио́ты; лат. Eukaryota от др.-греч. εὖ- ‘хорошо’ или ’полностью’ + κάρυον ‘ядро’), или я́дерные, - домен (надцарство) живых организмов, клетки которых содержат ядро. Все организмы, кроме прокариот (бактерий и архей), являются ядерными. Вирусы и вироиды также не являются ни прокариотами, ни эукариотами; более того, сам вопрос, считать ли их живыми организмами, является дискуссионным.

Амёба обыкновенная (лат. Amoeba proteus), или амёба протей (корненожка) - относительно крупный (0,2-0,5 мм) амебоидный организм, представитель класса ]. Полиподиальная форма (характеризуется наличием многочисленных (до 10 и более)) псевдоподий - лобоподий, цилиндрических выростов с внутренними токам цитоплазмы.

Динофлагелля́ты , или динофи́товые во́доросли, или динофи́ты, или перидине́и, или па́нцирные жгутиконо́сцы (лат. Dinoflagellata syn. Dinophyta, Peridinea), - крупная группа протистов из надтипа альвеолят (Alveolata), которой традиционно присваивают ранг типа. Известно около 4000 ископаемых и более 2500 современных видов, из которых 90 % обитает в морях, остальные - в пресных водах. Около половины представителей - свободноживущие фотосинтезирующие организмы, однако известны и бесцветные гетеротрофные...

Центр организации микротрубочек (ЦОМТ, англ. microtubule-organising centre, MTOC) - структура эукариотической клетки, на которой собираются микротрубочки. ЦОМТ имеет две основные функции - сборка жгутиков и ресничек, а также образование нитей веретена деления в ходе митоза и мейоза.

Пластоцианин - медьсодержащий белок, вовлечённый в транспорт электронов от фотосистемы II к фотосистеме I. Этот мономерный белок, состоящий у большинства сосудистых растений из 99 аминокислот, имеет молекулярную массу около 10,5 кДа. Он является представителем пластоцианинового семейства медьсвязывающих белков.

Кле́точная пласти́нка , или Межкле́точная пласти́нка, или Среди́нная пласти́нка - пектиновая перегородка, возникающая во время цитокинеза у растительных клеток.

Пили ́, или фи́мбрии, или ворси́нки - нитевидные белковые структуры, расположенные на поверхности клеток многих бактерий. Размер пилей варьирует от долей мкм до более чем 20 мкм в длину и 2-11 нм в диаметре. Пили участвуют в передаче генетического материала между бактериальными клетками (конъюгация), прикреплении бактерий к субстрату и другим клеткам, отвечают за адаптацию организмов, служат местами прикрепления многих бактериофагов.

Гликозаминогликаны , мукополисахариды (от лат. mucus – слизь) - углеводная часть протеогликанов, полисахариды, в состав которых входят аминосахара-гексозамины. В организме гликозаминогликаны ковалентно связаны с белковой частью протеогликанов и в свободном виде не встречаются.

Меланосома - это органелла, содержащаяся в клетках царства животных, имеющая в составе меланин и другие светопоглощающие пигменты.

Аппара́т (ко́мплекс) Го́льджи - мембранная структура эукариотической клетки, органелла, в основном предназначенная для выведения веществ, синтезированных в эндоплазматическом ретикулуме. Аппарат Гольджи назван в честь итальянского учёного Камилло Гольджи, впервые обнаружившего его в 1898 году.

Микроне́мы - клеточные органеллы, свойственные простейшим из типа Apicomplexa. Расположены в передней трети тела организма, окружены мембраной, при электронной микроскопии можно видеть, что они наполнены электронно-плотным содержимым из-за высокого содержания белка. Они являются специализированными секреторными органеллами, участвующими в проникновении в клетку хозяина.

Внутренняя мембрана митохондрий - митохондриальная мембрана, разделяющая митохондриальный матрикс и межмембранное пространство.

Третий из основных классов филаментов, для которых нам определенно известны структурные белки, - это промежуточные филаменты. Они имеют приблизительно 10 нм в диаметре, и обнаружены в большинстве клеток позвоночных. Структурные белки промежуточных, филаментов были идентифицированы позже, чем структурные белки филаментов других классов; по этой причине об ассоциированных с ними белках известно сравнительно мало. Кроме того, для промежуточных филаментов характерен намного более широкий диапазон межтканевых различий в аминокислотной последовательности, что породило некоторые разногласия при установлении принадлежности различных белков той или иной разновидности этих филаментов.

Промежуточные филаменты всех типов обладают рядом общих свойств. Они спиральны, что при соответствующих способах окраски придает им вид периодических структур. Все они могут быть деполимеризованы и реполимеризованы in vitro, и для всех них в отличие от микротрубочек и микрофиламентов условия сборки in vitro оказались таковы, что их сборка и разборка в клетке, по всей вероятности, события редкие. И наконец, для всех промежуточных филаментов была предложена одна, общая модель строения. Сначала предполагалось, что эти филаменты состоят из трехцепочечных сверхспирализованных структур, которые перемежаются неспиральными областями, образованными N-концевым, С-концевым или центральным неспиральным доменом белков филаментов. Более поздний анализ, основанный на данных об аминокислотной последовательности нескольких таких белков, показал, что промежуточные филаменты представляют собой двутяжные структуры и что сверхспирализованные домены расположены в них не совсем так, как предполагалось по результатам протеолитического анализа. Существенный вывод, к которому привели исследования обоих типов, состоит в том, что неспирализованные области очень чувствительны к протеолизу. Протеолиз некоторых из этих областей может вызывать разборку филаментов.

Белки промежуточных филаментов можно разделить на пять групп. Из-за небольших межвидовых различий между белками и чувствительности наблюдаемых значений их молекулярной массы к условиям проведения измерений эти семейства имеют по нескольку названий. Эпителиальные клетки содержат обычно цитокератины - семейство кератиноподобных белков с мол. массой от 45 до 60 кДа. Нервные клетки содержат белки нейрофиламентов, мол. масса основных полипептидов этих филаментов равна 68, 145 и 220 кДа. В мышечных клетках содержится десмин, или скелетин, с мол. массой приблизительно 53 кДа, в глиальных клетках - так называемый глиальный фибриллярный кислый белок (ГФКБ) с мол. массой примерно 55 кДа, а в клетках мезенхимального происхождения - виментин, или декамин, с мол. массой 58 кДа. Наблюдаемые значения молекулярной массы этих белков немного варьируют в зависимости от источника филаментов и электрофоретической системы, используемой для их анализа,

Все белки промежуточных филаментов были деполимеризованы и реполимеризованы in vitro. Десмин, виментин и ГФКБ образуют гомополимеры, содержащие полипептиды одного только вида. Белки нейрофиламентов состоят из трех разных полипептидов. В определенных условиях белок с мол. массой 68 кДа может полимеризоваться и в отсутствие белков с мол. массой 14S и 220 кДа. Однако получающиеся при этом гомополимеры имеют гладкую боковую поверхность - в отличие от нативных нейрофиламентов, поверхность которых выглядит опушенной. Это означает, что белок с мол. массой 220 невозможно, белок с мол. массой 145 кДа являются отчасти периферическими компонентами нативных филаментов и образуют на их поверхности боковые «ручки», видимые в электронный микроскоп. Эти структуры представляют особый интерес как возможные участки взаимодействия нейрофиламентов с различными белками и субклеточными частицами.

В семейство цитокератинов входит множество разных полипептидов. Эпителиальные ткани из разных частей, тела различаются по спектру содержащихся в них цитокератинов. До сих пор не удалось собрать промежуточные филаменты из какого-либо одного цитокератина, хотя различные комбинации двух или большего числа цитокератинов образуют филаменты in vitro. Благодаря такой ограниченной способности цитокератинов к полимеризации оказалось возможным продемонстрировать сополимеризацию цитокератинов с другими белками промежуточных филаментов. Были подобраны условия, в которых белки промежуточных филаментов не могут самостоятельно образовывать филаменты, и осуществлена сборка в гетерогенной смеси этих белков.

Как показал анализ аминокислотных последовательностей, белки промежуточных филаментов из разных тканей и из организмов разных видов являются близко-родственными, причем межвидовые различия между белками филаментов из одной и той же ткани выражены менее, чем межтканевые различия между этими белками из одного и того же организма. Так, для десмина и виментина из свиньи степень гомологии их аминокислотных последовательностей составляет 64%, а для десминов, выделенных из свиньи и курицы, - 91%. Таким образом, хотя разные белки промежуточных филаментов и имеют разные изоэлектрические точки и разные молекулярные массы, все пять семейств этих белков несомненно связаны общим происхождением. Близость их аминокислотных последовательностей проявляется, в частности, и в сходстве ультраструктуры всех промежуточных филаментов.

Благодаря такой картине сходства и различий между белками промежуточных филаментов оказалось возможным получить как тканеспецифичные антитела (реагирующие, например, с виментином из разных животных), так и антитела, узнающие домены, общие для многих белков промежуточных филаментов. С помощью антител широкой специфичности удалось продемонстрировать присутствие белков промежуточных филаментов в клетках Drosophila; как показывает этот результат, белки промежуточных филаментов являются по меньшей мере столь же древними, что и многоклеточные организмы.

Вследствие того что белки промежуточных филаментов различаются по химическим свойствам и, кроме того, малорастворимы, лишь немногие из ассоциированных с промежуточными филаментами белков изучены к настоящему времени. Среди них одним из наиболее интересных является активируемая кальцием протеаза, специфичная по отношению к промежуточным филаментам. Показано, что такая протеаза ассоциирована с виментином, нейрофиламентами и десмином. Присутствие протеазы на филаментах обеспечивает тесный контакт между ней и ее субстратом. Оптимальная концентрация кальция для активации протеазы, специфичной к виментину, составляет 10 мкМ. Протеолиз приводит к быстрой разборке филаментов. Особый интерес описанная протеаза представляет по следующей причине: стабильность промежуточных филаментов in vitro такова, что кажется маловероятным, чтобы они: были способны активно собираться и разбираться в физиологических условиях, так что деградация филаментов, возможно единственно доступный для клетки способ вызвать их разборку.

До сих пор удалось охарактеризовать только несколько белков, ассоциированных с промежуточными филаментами. Плектин - белок с мол. массой 300 кДа - был выделен из промежуточных филаментов клеток глиомы. Он связан в этих клетках с виментином в соотношении приблизительно 1:20. Внутриклеточное распределение плектина отчасти совпадает с распределением промежуточных филаментов; плектин располагается, однако, не по всей длине этих филаментов. In vitro плектин может вызывать образование пучков виментиновых филаментов, из чего следует, что либо нз каждый полипептид с мол. массой 300 кДа приходится по два участка связывания виментина, либо нативный плектин является димером или тетрамером.

Синемин - это белок с мол. массой 230 кДа, способный связываться и с десминовыми, и с виментиновымн филаментами. Он был выделен из мышечных клеток, а также из эритроцитов птиц. Паранемин (280 кДа) ассоциирован с десминовыми и виментиновыми филаментами в скелетных мышцах птиц. Его содержание в мышцах особенно высоко на ранних стадиях развития и снижается на поздних; таким образом, он функционирует в клетках, по-видимому, лишь в течение непродолжительного времени. И в виментиновых, и в десминовых фнламентах паранемин обнаруживается независимо от того, связан ли с ними также синемин.

Реснички и жгутики

Реснички и жгутики — органеллы специалъного значения, учасйвующие в процессах движения, — представляют собой выросты цитоплазмы, основу которых составляет картс из микротрубочек, называемй осевой нитью, или аксонемой (от греч. axis — ось и nema — нить). Длина ресничек равна 2-10 мкм, а их количество на поверхности одной реснитчатой клетки может достигать нескольких сотен. В единственном типе клеток человека, имеюпщх жгутик – спермиях – содержится только по одному жгутику длиноп 50-70 мкм. Аксонема образована 9 периферическими парами микротрубочек одной центрально расположенной парой; такое строение описьшается формулой (9 х 2) + 2 (рис. 3-16). Внутри каждой периферической пары за счет частичного слияния микротрубочек одна из них (А) полная, вторая (В) – неполная (2-3 димера обшие с микротрубочкой А).

Центральная пара микротрубочек окружена центральной оболоч-кой, от которой к периферическим дублетам расходятся радиальные сггицы- Периферические дублеты связаны друг с другом мостиками нексина, а от микротрубочки А к микротрубочке В соседнего дублета отходят "ручки" из белка динеина (см. рис. 3-16), который обладает активностью АТФазы.

Биение реснички и жгутика обусловлено скольжением соседних дублетов в аксонеме, которое опосредуется движением динеиновых ручек. Мутации, вызывающие изменения белков, входящих в состав ресничек и жгутиков, приводят к различным нарушениям функции соответствуюших клеток. При синдроме Картагенера (синдроме неподвижных ресничек), обычно обусловленном отсутствием динеиновых ручек; больные страдают хроническими заболеваниями дыхательной системы (связанными с нарушением функции очищения поверхности респираторного эпителия) и бесплодием (вследствие неподвижности спермиев).

Базальное тельце, по своему строению сходное с центриолью, лежит в основании каждой реснички или жгутика. На уровне апикального конца тельца микротрубочка С триплета заканчивается, а микротрубочки А и В продолжаются в соответствующие микротрубочки аксонемы реснички или жгутика. При развитии ресничек или жгутика базальное тельце играет роль матрицы, на которой поисходит сборка компонентов аксонемы.

Микрофиламенты — тонкие белковые нити диаметром 5-7 нм, лежащие в цитоплазме поодиночке, в виде септей или пучками. В скелетной мышце тонкие микрофиламенты образуют упорядоченные пучки, Взаимодействуя с более толстыми миозиновыми филаментами.

Кортикольноя (терминальная) сеть — зона сгущения микрофиламентов под плазмолеммой, характерная для болышнства клеток. В этой сети микрофиламенты переплетены между собой и "сшиты" друг с другом с помощью особых белков, самым распространенным из которых является филамин. Кортикальная сеть препятствует резкой и внезапной деформацш клетки при механических воздействиях и обеспечивает плавные изменения ее формы путем перестройки, которая облегчается актин-ростворяющими (преобразующими) ферментами.

Прикрепление микрофиламентов к плазмолемме осуществляется благодаря их связи с ее интегральными ("якорными") белками интегринами) — непосредственно или через ряд промежуточных белков талин, винкулин и α-актинин (см. рис. 10-9). Помимо этого, актиновые микрофиламенты прикрепляются к трансмембранным белкам в особых участках плазмолеммы, называемых адгезионными соединениями или, фокальными контактами, которые связывают клетки друг с другом или клетки с компонентами межклеточного вещества.

Актин — основной белок микроиламентов — встречается в мономерной форме (G-, или глобулярный актин), которая способна в присутствии цАМФ и Са2+ полимеризоваться в длишые цепи (F-, или фибриллярный актин). Обычно молекула актина имеет вид двух спирально скрученных нитей (см. рис. 10-9 и 13-5).

В микрофиламентах актин взаимодействует с рядом актин-связывающих белков (до нескольких десятков видов), выполняющих различные функции. Некоторые из них регулируют степень полимеризации актина, другие (например, филамин в кортикальной сети или фимбрин и виллин в микроворсинке) способствуют связьшанию отдельных микрофиламентов в системы. В немышечных клетках на актин приходится примерно 5-10% содержания белка, лишь около половины его организовано в филаменты. Микрофиламенты более устойчивы к физическим и химическим воздействиям, чем микротрубочки.

Функции микрофиламентов:

(1) обеспечение сократимости мышечных клеток (при взаимодействиис миозином);

(2) обеспечение функций, связанных с кортикальным слоем цитоплазмы и плазмолеммой (экзо- и эндоцитоз, образование псевдоподий и миграция клетки);

(3) перемещение внутри цитоплазмы органелл, транспортных пузырьков и других структур благодаря взаимодействию с некоторьай белками (минимиозином), связанными с поверхностью этих структур;

(4) обеспечение определенной жесткости клетки за счет наличия кортикальной сети, которая препятствует действию деформаций, но сама, перестраиваясь, способствует изменениям клеточной формы;

(5) формирование сократимой перетяжки при цитотомии, завершающей клеточное деление;

(6) образование основы ("каркаса") некоторых органелл (микроворсинок, стереоцилий);

(7) участие в организации структуры межклеточных соединений (опоясывающих десмосом).

Микроворсинки – пальцевидные выросты цитоплазмы клетки диаметром 0.1 мкм и длиной 1 мкм, основу которых образуют актиновые микрофиламенты. Микроворсинки обеспечивают многократное увеличение площади поверхности клетки, на которой происходит расщепление и всасывание веществ. На апикальной поверхности некоторых клеток, активно участвуюхщх в указанных процессах (в эпителии тонкой кишки и почечных канальцев) имеется до нескольких тысяч микроворсинок, образующих в совокупности щеточную каемку.

Рис. 3-17. Схема ультраструктурной организации микроворсинки. АМФ – актиновые микрофиламенты, АВ – аморфное вещество (апикальной части микроворсинки), Ф, В – фимбрин и виллин (белки, образующие поперечные сшивки в пучке АМФ), мм – молекулы минимиозина (прикрепляющие пучок АМФ к плазмолемме микроворсинки), ТС – терминальная сеть АМФ, С – спектриновые мостики (прикрепляют ТС к плазмолемме), МФ – миозиновые филаменты, ПФ – промежуточные филаменты, ГК – гликокаликс.

Каркас каждой микроворсинки образован пучком, содержащим около 40 микрофиламентов, лежащих вдоль ее длинной оси (рис. 3-17). В апикалъной части микроворсинки этот пучок закреплен в аморфном веществе. Его жесткость обусловлена поперечными сшивками из белков фимбрина и виллина, изнутри пучок прикрешюн к плазмолемме микроворсинки особыми белковыми мостиками (молекулами минимиозина. У основания микроворсинки микрофиламенты пучка вплетаются в терминальную сеть, среди элементов которой имеются миозиновые филаменты. Взаимодействие актиновых и миозиновых филаментов терминальной сети, вероятно, обусловливает тонус и конфигурацию микроворсинки.

Стереоцилии – видоизмененные длинные (в некоторых клетках – ветвяшиеся) микроворсинки – выявляются значительно реже, чем микроворсинки и, подобно последним, содержат пучок микрофиламентов.

⇐ Предыдущая123

Читайте также:

Микрофиламенты, микротрубочки и промежуточные филаменты как основные компоненты цитоскелета.

Актиновые микрофиламенты — структура, функции

Актиновые микрофиламенты представляют собой полимерные нитевидные образования диаметром 6-7 нм, состоящие из белка актина. Эти структуры обладают высокой динамичностью: на конце микрофиламента, обращенном к плазматической мембране (плюс-конец), идет полимеризация актина из его мономеров в цитоплазме, тогда как на противоположном (минус-конец) происходит деполимеризация.
Микрофиламенты , таким образом, обладают структурной полярностью: рост нити идет с плюс-конца, укорочение - с минус-конца.

Организация и функционирование актинового цитоскелета обеспечиваются целым рядом актинсвязывающих белков, которые регулируют процессы полимеризации -деполимеризации микрофиламентов, связывают их друг с другом и придают контрактильные свойства.

Среди таких белков особое значение имеют миозины.

Взаимодействие одного из их семейства - миозина II с актином лежит в основе мышечного сокращения, а в немышечных клетках придает актиновым микрофиламентам контрактильные свойства - способность к механическому напряжению. Эта способность играет исключительно важную роль во всех адгезионных взаимодействиях.

Формирование новых актиновых микрофиламентов в клетке происходит путем их ответвления от предшествующих нитей.

Чтобы новый микрофиламент смог образоваться, необходима своеобразная «затравка». В ее формировании ключевую роль играет белковый комплекс Аф 2/3, включающий два белка, весьма сходных с актиновыми мономерами.

Будучи активированным , комплекс Аф 2/3 прикрепляется к боковой стороне предсуществующего актинового микрофиламента и изменяет свою конфигурацию, приобретая способность присоединить к себе еще один мономер актина.

Так возникает «затравка», инициирующая быстрый рост нового микрофиламента, отходящего в виде ответвления от боковой стороны старой нити под углом около 70°, тем самым в клетке формируется разветвленная сеть новых микрофиламентов.

Рост отдельных нитей вскоре заканчивается, нить разбирается на отдельные АДФ-содержащие мономеры актина, которые после замены в них АДФ на АТФ вновь вступают в реакцию полимеризации.

Актиновый цитоскелет играет ключевую роль в прикреплении клеток к внеклеточному матриксу и друг к другу, в формировании псевдоподий, с помощью которых клетки могут распластываться и направленно перемещаться.

— Вернуться в раздел « онкология»

1. Метилирование генов-супрессоров как причина гемобластозов — опухолей крови
2. Теломераза — синтез, функции
3. Теломера — молекулярная структура
4. Что такое теломерный эффект положения?
5. Альтернативные способы удлинения теломер у человека — иммортализация
6. Значение теломеразы в диагностике опухолей
7. Методы лечения рака влиянием на теломеры и теломеразу
8. Теломеризация клеток — не ведет к злокачественной трансформации
9. Адгезия клеток — последствия нарушения адгезивных взаимодействий
10. Актиновые микрофиламенты — структура, функции

Микрофиламенты (тонкие филаменты) - компонент цитоскелета эукариотических клеток. Они тоньше микротрубочек и по строению представляют собой тонкие белковые нити диаметром около 6 нм.

Основным белком, входящим в их состав, является актин . Также в клетках может встречаться миозин. В связке актин и миозин обеспечивают движение, хотя в клетке это может делать и один актин (например, в микроворсинках).

Каждый микрофиламент представляет собой две перекрученные цепочки, каждая из которых состоит из молекул актина и других белков в меньших количествах.

В некоторых клетках микрофиламенты образуют пучки под цитоплазматической мембраной, разделяют подвижную и неподвижную часть цитоплазмы, участвуют в эндо- и экзоцитозе.

Также функциями являются обеспечение движения всей клетки, ее компонентов и др.

Промежуточные филаменты (встречаются не во всех клетках эукариот, их нет у ряда групп животных и всех растений) отличаются от микрофиламентов большей толщиной, которая составляет около 10 нм.

Микрофиламенты, их состав и функции

Они могут строиться и разрушаться с любого конца, в то время как тонкие филаменты полярны, их сборка идет с «плюс»-конца, а разборка - с «минус» (также как у микротрубочек).

Существуют различные типы промежуточных филаментов (отличаются по белковому составу), один из которых содержится в клеточном ядре.

Белковые нити, формирующие промежуточный филамент, антипараллельны.

Этим объясняется отсутствие полярности. На концах филамента находятся глобулярные белки.

Образуют своеобразное сплетение около ядра и расходятся к периферии клетки. Обеспечивают клетке возможность противостоять механическим нагрузкам.

Основной белок- актин.

Актиновые микрофиламенты.

Микрофиламенты в общем.

Встречаются во всех клетках эукариот.

Расположение

Микрофиламенты образуют пучки в цитоплазме подвижных клеток животных и образую кортикальный слой (под плазматической мембраной).

Основной белок- актин.

• Неоднородный белок
• Встречается в разных изоформах, кодируется разными генами

У млекопитающих 6 актинов: один в скелетных мышцах, один –в сердечной, два типа в гладких, два немышечных (цитоплазматических) актина=универсальный компонент любых клеток млекопитающих.

Все изоформы близки по аминокислотным последовательностям, вариантны лишь концевые участки.(они определяют скорость полимеризации, НЕ влияют на сокращение)

Свойства актина:

• М=42 тыс;
• в мономерной форме имеет вид глобулы, содержащей молекулу АТФ (G-актин);
• полимеризация актина => тонкая фибрилла (F-актин, представляет пологую спиральную ленту);
• актиновые МФ полярны по своим свойствам;
• при достаточной концентрации G-актин начинает самопроизвольно полимеризоваться;
• очень динамические структуры, которые легко разбираются и собираются.

При полимеризации (+) конец нити микрофиламента быстро связывается с G-актином => растет быстрее

(–) конца.

Малая концентрация G-актина=> F-актин начинает разбираться.

Критическая концентрация G-актина=>динамическое равновесие (микрофиламент имеет постоянную длину)

На растущий конец прикрпеляются мономеры с АТФ, в процессе полимеризации происходит гидролиз АТФ, мономеры стаются связанными с АДФ.

Молекулы актина+атф прочнее взаимодействуют друг с другом, чем мономеры, связанные с АДФ.

Стабильность фибриллярной системы поддерживается:

• белком тропомиозином (придает жесткость);
• филамином и альфа-актинином.

Микрофиламенты

Образуют поперечные скрепки между нитями f-актина=>сложная трехмерная сеть(придает гелеобразное состояние цитоплазме);

• Белки, прикрепляющиеся к концам фибрилл, предотвращающие разборку;
• Фимбрин (связывают филаменты в пучки);
• Комплекс с миозинами= акто-миозиновый комплекс, способный к сокращению при расщеплении АТФ.

Функции микрофиламентов в немышечных клетках:

Быть частью сократительного аппарата;

Промежуточные филаменты08 февраля 2011
Детская обувь купить скидки: как покупать летнюю детскую обувь euromarca.ru/stock/ .

Промежуточные филаменты — нитевидные структуры из особых белков, один из трех основных компонентов цитоскелета клеток эукариот. Содержатся как в цитоплазме, так и в ядре большинства эукариотических клеток. Средний диаметр ПФ — около 10 нм, меньше, чем у микротрубочек и больше, чем у актиновых микрофиламентов. Название получили из-за того, что толщина цитоскелетных структур, состоящих из ПФ, занимала промежуточное положение между толщиной миозиновых филаментов и микротрубочек. В ядре известен только один тип ПФ — ламиновых, остальные типы — цитоплазматические.

Структура

Общая схема структурной организации промежуточных филаментов

Доменная структура белковых молекул ПФ довольно консервативна. Полипептид обычно имеет два глобулярных домена на N- и C-концах, которые соединены протяженным суперскрученным палочковидным доменом, состоящим из альфа-спиралей. Основной строительный блок филамента — димер, а не мономер. Он образован двумя полипептидными цепями, обычно двух разных белков, которые взаимодействуют между собой своими палочковидными доменами, образующими двойную суперскрученную спираль. Цитоплазматические ПФ образованы из таких димеров, образующих неполярные нити, толщиной в один блок. Отсутствие полярности у ПФ обусловлено антипараллельной ориентацией димеров в тетрамере. Из них далее образуются более сложные структуры, в которых ПФ могут уплотняться, вследствие чего имеют непостоянный диаметр.

В отличие от актина и тубулина белки ПФ не имеют сайта сязывания нуклеозидтрифосфатов.

Мышечное сокращение